پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 25 |
| تعداد شماره‌ها | 940 |
| تعداد مقالات | 7,748 |
| تعداد مشاهده مقاله | 12,818,650 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 9,132,929 |
جداسازی و شناسایی باکتری تولید کننده آنزیم ال-آسپاراژیناز برون سلولی فاقد خاصیت گلوتامینازی از خلیج فارس | ||
| زیست شناسی کاربردی | ||
| مقاله 9، دوره 32، شماره 2 - شماره پیاپی 60، شهریور 1398، صفحه 125-146 اصل مقاله (1.83 M) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22051/jab.2019.4325 | ||
| نویسندگان | ||
| سالومه شعاعی نایینی* 1؛ غلامحسین ابراهیمی پور2؛ سید امید رعنایی سیادت3؛ بیژن بمبئی4 | ||
| 1دانشکده علوم و فناوری زیستی، دانشگاه شهید بهشتی، اوین، تهران | ||
| 2میکروبیولوژی و زیست فناوری میکروبی دانشگاه شهید بهشتی | ||
| 3مرکز تحقیقات پروتئین، دانشگاه شهید بهشتی، اوین، | ||
| 4ژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری، بزرگراه کرج، تهران | ||
| چکیده | ||
| آنزیم ال-آسپاراژیناز کاربردهای مختلفی در پزشکی و صنایع غذایی دارد. به دلیل ایجاد برخی عوارض جانبی به دلیل فعالیت نامطلوب گلوتامینازی؛ تلاش برای یافتن منابع میکروبی جدید تولید کننده آنزیم فاقد فعالیت گلوتامینازی ادامه دارد. هدف مطالعه حاضر جداسازی باکتری تولید کننده آنزیم ال-آسپاراژیناز نوع دوم، فاقد خاصیت گلوتامینازی از آب خلیج فارس و اندازه گیری میزان آنزیم و شرایط افزایش آن میباشد. جهت بررسی تولید آنزیم آسپاراژیناز برون سلولی، باکتریهای خالص جداسازی شده از آب دریا در محیط M9 حاوی فنل رد و آسپاراژین کشت داده شد . به منظور بررسی خاصیت گلوتامینازی باکتریهایی که تست آسپاراژینازی مثبت داشتند در محیط M9 دارای گلوتامین و فنل رد کشت داده شد. جهت شناسایی جدایه باکتریایی دارای خاصیت آسپاراژینازی مثبت و خاصیت گلوتامینازی منفی از روش‌های مورفولوژی، بیوشیمیایی و توالی یابی S rDNA 16 استفاده شد. ارزیابی فعالیت آنزیمی ال- آسپاراژیناز طبق روش رنگ سنجی انجام گرفت. تاثیر القای بی هوازی در میزان فعالیت آنزیم ال- آسپاراژینازی II با کشت در دو شرایط هوادهی و بدون هوادهی بررسی شد. نتایج مطالعه نشان داد که جدایه باکتری، Rhizobium nepotum strain SHN1 می باشد. فعالیت آنزیم آسپاراژینازی این باکتری معادل 0.467 U/mL و فعالیت ویژه آنزیمی آن IU/mg 0.015 بدست آمد. این فعالیت در شرایط القا بی هوازی بیش از 50 درصد افزایش داشت. نتایج حاکی از آن بود که فلور میکروبی آبهای خلیج فارس میتواند منبع مناسبی برای تولید آنزیم ال – آسپاراژیناز دارای خاصیت ضد سرطانی و فاقد فعالیت گلوتامینازی باشد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آنزیم ال- آسپاراژیناز؛ Rhizobium nepotum؛ گلوتامیناز | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Isolation and characterization of a bacterium with free glutaminase L-Asparaginase II from the Persian Gulf | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Saloomeh Shoaei Naeeni1؛ Gholamhossein Ebrahimipour2؛ Seyed Omid Ranaei Siada3؛ Bijan Bambai4 | ||
| 1Faculty of Biological Science and technology, Shahid Beheshti University, Evin, Tehran | ||
| 2Microbiology and microbial Biotechnology in Shahid Beheshti University | ||
| 3protein Research Center, Shahid Beheshti University, Evin, | ||
| 4National Gohshgah of Genetics Engineering and Biotechnology, Karaj Highway, Tehran | ||
| چکیده [English] | ||
| L-asparaginase enzyme has various applications, particularly in medicine and food industry. Given some side effects and adverse possession of a minor amount of glutaminase activity, the search for new sources of microbes producing glutaminase-free L-asparaginase type II is underway. The present study aimed to isolate a bacterium from the Persian Gulf that produces glutaminase-free L-asparaginase type II. It is also aimed to measure the amount of this enzyme and the condition under which it increases. In order to assess the capability of extracellular asparagine production, the isolated bacteria from the seawater were cultured in M9 medium containing phenol red and asparagine. Those bacteria with positive asparaginase test were cultured in M9 medium containing glutamine and phenol red to assess their glutamine activity. The bacterium isolate producing asparaginase was identified using morphological and biochemical means and 16 SrDNA. L-asparaginase enzyme activity of the isolate was explored with a colorimetric method. The effect of anaerobic condition on the amount of L-asparaginase type II activity was explored by culturing under aeration condition and with no aeration. The result showed that the isolated bacterium was Rhizobium nepotum strain SHN1. The asparaginase enzyme activity and the specific activity of this bacterium were 0.467 IU/mL and 0.015 IU/mg, respectively. These characteristics increased to more than 50% in anaerobic condition. The results indicated that microbial flora from the Persian Gulf flora could be a remarkable source of glutaminase-free L-asparaginase enzyme. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| L-asparaginase enzyme, Rhizobium nepotum, glutamination | ||
| مراجع | ||
|
Badoei-Dalfard, A., Karami, Z. and Ramezani–pour, N. (2016). Isolation and identification of L-asparaginase producing Erwinia strains which isolated from potato farms. Biological Journal of Microorganism, 5(18): 55-67. Basha, N.S., Rekha, R., Komala, M. and Ruby, S. (2009). Production of extracellular anti-leukaemic enzyme L-asparaginase from marin actinomycetes by solid-state and submerged fermentation: purification and characterization. Tropical Journal of Pharmaceutical Research, 8(4): 353-360. Batool, T., Makky, E.A., Jalal, M. and Yussof, M.M. (2016). A comprehensive review on L- Asparaginase and its applications. Applied Biochemistry and Biotechnology, 178(5): 900-923. Bilimoria, M.H. (1969). Conditions for the production of L-asparaginase 2 by coliform bacteria. Applied Microbiology, 18: 1025-1030. Borek, D. and Jaskolski, M. (2001). Sequence analysis of enzymes with asparaginase activity. Acta Biochimica Polonica, 48: 893-902. Campbell, H.A., Mashburn, L.T., Boyse, E.A. and Old, L.J. (1967). Two L-asparaginases from Escherichia coli B. their separation, purification and antitumor activity. Biochemistry, 6: 721-727. Cedar, H. and Schwartz, J.H. (1968). Production of L-asparaginase II by Escherichia coli. Journal of Bacteriology, 96: 2043-2048. Ghane, M., Bambaei, B. (2009). Screening of Esherichia coli strains for asparaginase ii production. Biological Sciences (Danish-I Zisti-I Iran), 3(4): 47-54. Ghorbanmovahed, M., Ebrahimipour, G., Akhtari, J. and Marzban, A. (2015). Production of anti-leukemia L-Asparaginase by a strain of Staphylococcus isolated from agricultural soil. Journal of Mazandaran Univiversity of Medical Science, 25(132): 1-12. Ghorpade, V.M. and Gupta, S.G. (2016). Siderophore production by Rhizobium nepotumisolated from stem nodule of Aeschynomene indica. International Journal of Advanced Research in Biological Sciences, 3(7): 105-108. Gokmen, V. and Palazoglu, T. K. (2008). Acrylamide formation in foods during thermal processing with a focus on frying. Food and Bioprocess Technology, 1: 35-42. Imada, A., Igarasi, S., Nakahama, K. and Isono, M. (1973). Asparaginase and glutaminase activities of microorganism. Journal of General Microbiology, 76(1): 85-99. Izadpanah Qeshmi, F., Javadpour, S., Malekzadeh, K., Tamadoni Jahromi, S. and Rahimzadeh, M. (2004). Persian Gulf is a bioresource of potent L-Asparaginase producing bacteria: Isolation & molecular differentiating. International Journal of Environmental Research, 8(3): 813-818. Kil, J.O., Kim, G.N. and Park, I. (1995). Extraction of extracellular L-asparaginase from Candida utilis. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 59: 749-750. Kotzia, G.A. and Labrou, N.E. (2009). Engineering thermal stability of l‐asparaginase by in vitro directed evolution. FEBS Journal, 276: 1750–1761. Lane, D.J. (1991). 16S/23S rRNA sequencing pp. 115-175. In: E. Stackebrandt and M. Goodfellow (eds). Nucleic acid techniques in bacterial systematics. John Wiley and Sons, New York, NY. Liu, Y., Wang, R.P., Ren, C., Lai, Q.L. and Zeng, R.Y. (2015). Rhizobium marinum sp. nov., a malachite-green-tolerant bacterium isolated from seawater. International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology, 65(12): 4449-4454. Lubkowski, J., Dauter, M., Aghaiypour, K., Wlodawer, A. and Dauter, Z. (2003). Atomic resolution structure of Erwinia chrysanthemi L-asparaginase. Acta Crystallographica Section D: Biological Crystallography, 59(1): 84-92. Maladkar, N.K., Singh, V.K. and Naik, S.R. (1993). Fermentative production and isolation of L-asparaginase from Erwinia cartovora EC-113. Hindustan Antibiotics Bulletin, 35: 77-86. Mathews, W. and Brown, H. (1974). Isolation of two L-Asparaginases from Guinea pig liver. Enzyme, 17(5): 276-86. Mesas, J.M., Gil J.A. and Martin, J.F. (1990). Characterization and partial purification of l-asparaginase from Corynebacterium glutamicum. Journal of General Microbiology, 136: 515-519. Mnasri, B., Mrabet, M., Laguerre, G., Aouani, M.E. and Mhamdi, R. (2007). Salt-tolerant rhizobia isolated from a Tunisian oasis that are highly effective for symbiotic N2-fixation with Phaseolus vulgaris constitute a novel biovar (bv. mediterranense) of Sinorhizobium meliloti. Archives of Microbiology, 187: 79–85. Mukherjee, J., Majumdar, S. and Scheper, T. (2000). Studies on nutritional and oxygen requirements for production of l-asparaginase by Enterobacter aerogenes. Applied Microbiology and Biotechnnology, 53: 180-184. Narayana, K.J.P., Kumar, K.G. and Vijayalakshmi, M. (2008). L-asparaginase production by Streptomyces albidoflavus. Indian Journal of Microbiology, 48: 331-336. Ortun-o-Olea, L. and Dura’n-Vargas, S. (2000). The L-asparagine operon of Rhizobium etli contains a gene encoding an atypical asparaginase. FEMS Microbiology Letters, 189: 177-182. Patro, K.K.R., Satpathy, S. and Gupta, N. (2011). Evaluation of some fungi for L-asparaginase production. The Indian Journal of Fundamental and Applied Life Sciences, 1: 219-221. Poorani, E., Saseetharan, M. and Dhevagi, P. (2009). L-asparaginase production and molecular identification of marine Streptomyces sp. strain EPD 27. International Journal of Integrative Biology,7: 150-155. Pritsa, A.A., Papazisis, K.T., Kortsaris, A.H., Geromichalos, G.D. and Kyriakidis, D. (2001). Antitumor activity of L-asparaginase from Thermus thermophilus. Anticancer Drugs, 12: 137-142. Rozahon, M., Ismayil, N., Hamood, B., Erkin, R., Abdurahman, M., Mamtimin, H., Abdukerim, M., Lal, R. and Rahman, E. (2014). Rhizobium populi sp. nov., an endophytic bacterium isolated from Populus euphratica. International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology, 64: 3215–3221. Sanches, M., Barbosa, J.A.R.G., De Oliveira, R.T., Abrahão Neto, J. and Polikarpov, I. (2003) Structural comparison of Escherichia colil-asparaginase in two monoclinic space groups. Acta Crystallographica Section D, 59: 416-422. Savitri, A.N. and Azmi, W. (2003). Microbial L-asparaginase: A potent antitumour enzyme. Indian Journal of Biotechnology, 2: 184-194. Schwartz, J.H., Reeves, J.Y. and Broome, J.D. (1966). Two L-asparaginases from E. coli and their action against tumors. The Proceedings of the National Academy of Sciences, 56: 1516. Shahzad, F., Shafee, M., Abbas, F., Babar, S., Tariq, M.M. and Ahmad, Z. (2012). Isolation and biochemical characterization of Rhizobium meliloti from root nodules of alfalfa (Medico sativa). Journal of Animal and Plant Sciences, 22(2): 522-524. Turner, S., Pryer, K.M., Miao, V.P.W. and Palmer, J.D. (1999). Investigating deep phylogenetic relationships among cyanobacteria and plastids by small subunit rRNA sequence analysis. Journal of Eukaryotic Microbiology, 46: 327–338. Wriston, J.C. (1970). Asparaginase. Methods in Enzymology, 17: 732-742. Yazdani, R., Mobini-Dehkordi, M. and Rastegari, A.A. (2012). Isolation and identification of native Iranian L-asparaginase producing bacteria. Journal of Microbiology World, 5(1&2): 39-46. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 942 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 421 |
||