پیوندهای مفید
اخبار و اعلانات
آمار
| تعداد نشریات | 25 |
| تعداد شماره‌ها | 931 |
| تعداد مقالات | 7,652 |
| تعداد مشاهده مقاله | 12,492,022 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 8,884,359 |
بررسی توالی و ساختار مرکزی در ساختمان الکل دهیدروژنازها | ||
| زیست شناسی کاربردی | ||
| مقاله 8، دوره 30، شماره 2، بهمن 1396، صفحه 97-115 اصل مقاله (767.3 K) | ||
| نوع مقاله: مقاله پژوهشی | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22051/jab.2017.4262. | ||
| نویسندگان | ||
| شمیلا درویش علیپورآستانه1؛ زرین مینوچهر* 2؛ آرمین مددکار سبحانی3؛ مهران میراولیایی4 | ||
| 1استادیار/پژوهشگاه ملی مهندسی ژنتیک و زیست فناوری | ||
| 2استادیار/پزوهشگاه ملی و مهندسی ژنتیک و زیست فناوری | ||
| 3استادیار/دانشگاه تهران | ||
| 4دانشیار/دانشگاه اصفهان | ||
| چکیده | ||
| با هدف بررسی و شناسایی اسیدهای آمینه مهم از نظر ساختاری و عملکردی در خانواده الکل دهیدروژنازها که در طول تکامل محافظت شده‌اند، تجزیه و تحلیل کامپیوتری پیشرفته‌ای بر روی توالی و ساختار سه بعدی این آنزیم‌ها انجام شد. آنالیزتوالی با توجه به برخی خصوصیات اسیدهای آمینه از جمله همسانی، تشابه، انتروپی، هیدروفوبیسیتی برای تعیین سطح محافظت شدگی در هر جایگاه انجام گرفت. بر اساس محاسبات انجام شده، مناطق بسیار محافظت شده‌ای در ساختار و توالی الکل دهیدروژنازها شناسایی شدند. با آنالیز بیشتر توالی‌ها و جایگاه‌های محافظت شده، معلوم شد که در این مناطق، خصوصیات مشترکی مشاهده می‌شود. نتایج محاسبات در این مطالعه نشان داد که این امکان وجود دارد که در جایگاه‌های ویژه‌ای از ساختار این آنزیم، الگوهای محافظت شده خاصی تعریف شود و بر آن اساس، پایداری ساختاری آنزیم که عامل غلبگی آن در طول تکامل است را توجیه کند. در این مطالعه دو منطقه کاملاٌ محافظت شده که الگوی مشخصی را در توالی خود در طول تکامل حفظ کرده‌اند، مشخص شدند. به نظر می‌رسد این موتیف ها در تغییر آرایش فضایی آنزیم بعد از اتصال به سوبسترا یک نقش مکانیکی به عنوان لولا داشته باشند. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| ساختار مرکزی؛ الکل دهیدروژناز؛ تجزیه و تحلیل چند متغیره | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Multivariant analysis of core structure in Alcohol Dehydrogenases | ||
| نویسندگان [English] | ||
| Shamila Alipoor Astaneh1؛ Zarrin Minuchehr2؛ Armin Madadkar-Sobhani3؛ Mehran Miroliaei4 | ||
| 1Assistant Professor / National Institute of Genetics and Biotechnology | ||
| 2Assistant Professor / National Institute of Genetics and Biotechnology | ||
| 3Assistant Professor / University of Tehran | ||
| 4Associate professor / Isfahan University | ||
| چکیده [English] | ||
| A progressive computational analysis of available sequence and crystal structure data was used to identify functionally and structurally important residues in medium-chain Alcohol dehydrogenases super family throughout evolution. Altman and Gretsine core finding method was used to identify a core set of atoms with low structural variability. With further analysis of core regions in ADHs (solvent exposure and number of contacts) and also sequential analysis, we could infer the common properties of highly conserved positions in ADHs. The sequential analysis was done with respect to some special properties of amino acids in order to derive the level of conservation. The core structure analysis was re-judged in light of sequential analysis. Sixty percent of the core positions correspond to the highly conserved positions that were found by the sequence analysis.It seems that the core positions in ADHs are responsible for the maintenance of structural integrity and also contribute to the active site. Location of rigid parts of structures in catalytic domain may help to minimize the thermal fluctuation effect on substrate binding and would probably keep the structure in a good condition. Our data supports that it is possible to define patterns of conservity in some important region in sequence of Alcohol dehydrogenase and explain patterns of structural stability which are necessary for overcoming throughout evolution. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Alcohol dehydrogenase, Core structure, Sequence analysis, Structure analysis, Conservation study | ||
| مراجع | ||
|
Atteia, A. and Van Lis, R. (2003) Bifunctional aldehyde/alcohol dehydrogenase (ADHE) in chlorophyte algal mitochondria. Plant Mol Biol 53(1-2): 175-188Bai-roch, A. and Apweiler R. (2000) The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res 28(1): 45-48
Berman, H. M., Westbrook, J. (2000)The Protein Data Bank. Nucleic Acids Res 28(1):
235-242
Bogin, O., Levin I. (2002) Structural basis for the enhanced thermal stability of alco-hol dehydrogenase mutants from the mesophilic bacterium Clostridium bei-jerinckii: contribution of salt bridging. Protein science 11(11): 2561-2574
Bottini, S., Bernini A. (2013) ProCoCoA: A quantitative approach for analyzing pro-
tein core composition. Computational biology and chemistry 43: 29-34
Briffeuil, P., Baudoux G. (1998) Comparative analysis of seven multiple protein se-quence alignment servers: clues to enhance reliability of predictions. Bioinfor-matics 14(4): 357-366 W. R. Lee. (1991) Role of aspartic acid 38 in the cofactor specificity of Drosophila al-cohol dehydrogenase. Eur J Biochem 202(2): 263-267 Chen, Z., Lu, L. (1990) Site-directed mutagenesis of glycine-14 and two critical cyste-inyl residues in Drosophila alcohol dehydrogenase. Biochemistry 29(5): 1112-1118 Chew, L. P., Huttenlocher D. (1999) Fast detection of common geometric substruc-ture in proteins. Journal of Computational Biology 6(3-4): 313-325
Chothia, C., Gelfand, I. (1998) Structural determinants in the sequences of immuno-globulin variable domain. J Mol Biol 278(2): 457-479 Chothia, C. and Lesk, A. M. (1986) The relation between the divergence of sequence and structure in proteins. The EMBO journal 4:823-5Chung, J.-L., Beaver J. E. (2007) Con-Struct Map: a comparative contact map analysis tool. Bioinformat-ics 23(18): 2491-2492 Cuff, A., Murzin A. (2013) Classifying Proteins into Domain Structure Families. Pro-tein Families Relating Protein Sequence, Structure and Function: 37-68.Davies, P. and Pai M. (2008) The diagnosis and misdiagnosis of tuberculosis .State of the art series. Tuberculosis. Edited by ID Rusen. Number 1 in the series. The International Journal of Tuberculosis and Lung Disease 12(11): 1226-1234
De Castro, E., Sigrist C. J. (2006) ScanProsite: detection of PROSITE signature matches and ProRule-associated functional and structural residues in proteins. Nucleic Acids Res 34(suppl 2): W362-W36 Eddy, S. R. (1998) Profile hidden Markov models. Bioinformatics 14(9): 755-763, Eddy, S. R. (2004) Where did the BLOSUM62 alignment score matrix come from? Na-
ture biotechnology 22(8): 1035-1036
Eklund, H., Nordstrِm B. (1976) Three-dimensional structure of horse liver alcohol dehydrogenase at 2.4 resolution. Journal of molecular biology 102(1): 27-59. Eklund, H., Nordstrom B. (1976) Three-dimensional structure of horse liver al-cohol dehydrogenase at 2-4 A resolution. J Mol Biol 102(1): 27-59
Eklund, H., Samama J. P. (1984) Crystallographic investigations of nicotinamide ade-nine dinucleotide binding to horse liver alcohol dehydrogenase. Biochemistry 23(25): 5982-5996 Eklund, H., Samma J. P. (1981) Structure of a triclinic ternary complex of horse liver alcohol dehydrogenase at 2.9 A resolution. J Mol Biol 146(4): 561-587
Esposito, L., Sica, F. (2002) Crystal structure of the alcohol dehydrogenase from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus at 1.85 إ resolution. Jour-nal of molecular biology 318(2): 463-477 Gelfand, I., Kister, A. (1998) Geometric invariant core for the V (L) and V (H) domains of immunoglobulin molecules. Protein Engineering 11(11): 1015-1025 Gerstein, M. and Altman R. B. (1995) Average core structures and variability mea-sures for protein families: application to the immunoglobulins. J Mol Biol 251(1): 161-175 Gerstein, M. and Altman R. B. (1995) Using a measure of structural variation to define a core for the globins. Comput Appl Biosci 11(6): 633-644 Gerstein, M. and Krebs W. (1998) A database of macromolecular motions. Nucleic Acids Res 26(18): 4280-4290 Atteia, A. and Van Lis, R. (2003) Bifunctional aldehyde/alcohol dehydrogenase (ADHE) in chlorophyte algal mitochondria. Plant Mol Biol 53(1-2): 175-188Bai-roch, A. and Apweiler R. (2000) The SWISS-PROT protein sequence database and its supplement TrEMBL in 2000. Nucleic Acids Res 28(1): 45-48
Berman, H. M., Westbrook, J. (2000) The Protein Data Bank. Nucleic Acids Res 28(1):
235-242
Bogin, O., Levin I. (2002) Structural basis for the enhanced thermal stability of alco-hol dehydrogenase mutants from the mesophilic bacterium Clostridium bei-jerinckii: contribution of salt bridging. Protein science 11(11): 2561-2574
Bottini, S., Bernini A. (2013) ProCoCoA: A quantitative approach for analyzing pro-
tein core composition. Computational biology and chemistry 43: 29-34 Briffeuil, P., Baudoux G. (1998) Comparative analysis of seven multiple protein se- | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 526 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 791 |
||